PSA Antikörper

Der Anti-PSA (Prostataspezifisches Antigen) Antikörper Klon HAM 18 hebt sich von den mehr als 2.000 kommerziell erhältlichen PSA-Antikörpern durch seine dokumentierte hohe Spezifität und Sensitivität für die Erkennung von Prostatakrebs deutlich ab. Obwohl PSA ausschließlich in Prostataepithelzellen exprimiert wird, wurde in Studien mit verschiedenen anderen PSA-Antikörpern PSA-Expression bei 9% bis 60% der Brustkrebserkrankungen(1-8), bei 55% der malignen Melanome (7), bei 3%-9% der männlichen Brustkrebserkrankungen (8,9), 3 von 3 azinösen Pankreaskarzinomen (10) und bei verschiedenen Speicheldrüsenkarzinomen (wie 6 von 11 pleomorphen Adenomen, 1 von 6 Mukoepidermoidkarzinomen und 1 von 2 nicht näher spezifizierten Adenokarzinomen) (11-13) beschrieben. In mehreren Fallberichten wurde PSA-Expression auch in mindestens 4 Fällen von paraurethralem Adenokarzinom (14-18) und in einem Harnblasenkarzinom (19) nachgewiesen. Darüber hinaus wurde PSA-Expression in normalen Speicheldrüsen, 60% der Speicheldrüsenadenome und in normalem Bauchspeichelepithel beobachtet. (12) Unter Verwendung des Anti-PSA Antikörpers Klon HAM18 wurde in keinem dieser normalen und neoplastischen Gewebe PSA-Positivität beobachtet.

Die Validierung des Anti-PSA Antikörpers Klon HAM18 auf mehr als 20.000 Tumorgeweben, unter Verwendung des von Oncodianova empfohlenen Protokolls, bei einer Antikörperverdünnung von 1:800 ermöglichte eine genaue Dokumentation der Sensitivität und Spezifität des Antikörpers.

Wichtigste Kennzahlen zur Leistungsfähigkeit von HAM18:

Sensitivität

Prostatakrebs
Teilmenge
Analysierte
Proben (n)
PSA positiv (n)Sensitivität bei 1:800 (1:100) Verdünnung
Gleason 3+3=62.4392.43799,92%
Gleason 3+4=77.4707.46199,87%
Gleason 4+3=72.2132.20599,64%
Gleason 811211199,15%
Gleason 9-1062861898,41%
Rezidivierender Prostatakrebs nach Therapie (Gleason ≥8)39238799,72%
Kleinzelliges Karzinom der Prostata1317,69%

Spezifität

TumortypAnalysierte
Proben (n)
PSA positiv (n)Spezifität bei 1:800 Verdünnung
Adenokarzinom, extraprostatisch8771*99,89%
Plattenepithelkarzinom, extraprostatisch3190100%
Kleinzelliges Karzinom, extraprostatisch460100%
Andere extraprostatische Karzinome1.6030100%
Alle extraprostatischen maligne Tumore2.845199,96%

*Eine schwache extraprostatische PSA-Positivität wurde bei 1 von 30 endometrioiden Ovalkarzinomen beobachtet

Strong apical predominance of PSA staining in a prostate cancer (0.6 mm tissue microarray spot, immunihostochemistry with clone HAM18)
Loss of apical PSA stain and intense cytoplasmic PSA staining in a prostate cancer (0.6mm tissue microarray spot, IHC with clone HAM18)
Decreased PSA expression of prostate cancer cells resulting in strongly reduced PSA staining (0.6 mm tissue microarray spot, immunohistochemistry with clone HAM18)
Loss of PSA stain in prostate cancer (0.6 mm tissue microarray spot, immunohistochemistry with clone HAM18)

Zertifizierten und akkredetierten Pathologielaboren wird die Verwendung umfassend validierter Antikörper unbedingt empfohlen.

In folgenden Fällen ist die PSA (HAM18)-Immunhistochemie in der diagnostischen Routine besonders hilfreich:

  • Karzinom unbekannter Herkunft: Nachweis oder Ausschluss eines Prostatakarzinoms.
  • Muskelinvasiver Blasentumor männlicher Patienten ohne histologischen Nachweis einer urothelialen Vorläuferläsion: Ausschluss eines in die Harnblase einwachsenden Prostatakarzinoms.
  • Fortgeschrittener hochgradiger Prostatakrebs mit relativ niedrigen Serumspiegeln von PSA: bei schlecht differenziertem Krebs deutet eine niedrige PSA-Expression im Tumorgewebe darauf hin, dass die PSA-Serumspiegel die Gesamttumormasse des Patienten unterbewerten könnten.

Referenzen

Originalreferenz Antikörperklon HAM18

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Spezifische Referenzen zum Fix & Perm Kit von Nordic-MUbio

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Monoklonale Antikörper der Marke Biologo von Nordic MUbio

Alle Produkte von Biologo finden Sie ab sofort bei dianova unter dem Label Nordic MUbio. Sichern Sie sich für kurze Zeit einen 20% Einführungsrabatt* auf monoklonale IHC-Antikörper für bekannte (Krankheits)-Marker wie AGE-4 oder Pentosidine.

Die im Einführungsangebot (20%) enthaltenen Antikörper finden Sie in der unten stehenden Produktliste, klicken Sie für weitere Informationen einfach auf die Artikelnummer. Der Rabatt wird Ihnen nach der Bestellung automatisch vom Listenpreis abgezogen, Institutsrabatte werden nicht gesondert angerechnet. Das Angebot ist gültig bis zum 30.04.2019, geben Sie einfach bei der Bestellung den Aktionscode dia-BioNM19 an.


GLP-1 und Exendin-4 Antikörper von BioPorto

GLP-1 forms and antibody binding sites

BioPorto verfügt über das weltweit führende Portfolio kommerziell erhältlicher monoklonaler Antikörper gegen GLP-1. Die Antikörper gegen GLP-1 wurden so entwickelt, dass sie unterschiedliche Epitope in verschiedenen Formen (aktiv, inaktiv, metabolisch und Gesamtprotein) mit hoher Spezifität erkennen. Die Antikörper ermöglichen die selektive Analyse verschiedener Formen von GLP-1 in komplexen Mischungen eng verwandter Formen des Hormons und können in der Entwicklung von GLP-1-basierten Therapien, in der klinischen Phase I oder in der Prozess- und Qualitätskontrolle therapeutischer Produkte wertvolle Einblicke in den Wirkmechanismus von GLP-1 liefern.

BioPorto bietet zwei Arten monoklonaler Antikörper gegen Exendin-4 an. Die Antikörper der ABS 012-Serie (-20, -23, -24 und -35) wurde gegen intaktes Exendin-4 gewonnen und binden alle an ein Epitop in der 9-39-Region, wobei sie ihre Bindung gegenseitig hemmen. Diese Antikörper reagieren nicht mit anderen getesteten Glucagon-ähnlichen Peptiden. Der andere Antikörper, ABS 033-10, wurde gegen ein N-terminales Fragment von GLP-1 erzeugt, zeigt jedoch eine 50%-ige Kreuzreaktion mit Exendin-4, vermutlich mit dem freien N-Terminus. Dieser Antikörper reagiert mit den intakten aktiven Formen von GLP-1.

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GLP-1 und Exendin-4 Antikörper

GLP-1-Analoga und Exendin-4 in der Diabetes-Behandlung

Diabetes betrifft bis zu 10% der Weltbevölkerung und über 90% davon leiden an Typ-2-Diabetes. Bei Typ-2-Diabetes wird immer noch Insulin von der Bauchspeicheldrüse produziert, aber nicht genug, um den Bedarf des Körpers vollständig zu decken. Dies öffnet Arzneimitteln den Weg, die darauf abzielen, diese restliche noch intakte Sekretion von natürlichem Insulin aus der Bauchspeicheldrüse zu erhöhen.

Viele Therapien nutzen den Inkretin-Effekt: Bei der Lebensmittelverdauung stimulieren die beiden aus dem Darm stammenden Inkretinhormone Glucagon-ähnliches Peptid / Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) und Glukoseabhängiges insulinotropes Peptid (GIP) diese glukoseabhängige Insulinsekretion aus dem Pankreas. Bei gesunden Personen macht diese immerhin 50% – 70% des gesamten nach oraler Nahrungsaufnahme sezernierten Insulins aus.
Chemische Derivate von GLP-1 gehören zu den stärksten Pharmakotherapien zur Behandlung von Typ-2-Diabetes und Adipositas. Es ist nachhaltig dokumentiert, dass GLP-1 und verwandte Arzneimittel die Blutglukose durch eine Erhöhung der glukoseabhängige Insulinsekretion und eine Verringerung der Glukagonsekretion senken. Darüber hinaus senken GLP-1 und verwandte Medikamente das Körpergewicht sowie den systolischen Blutdruck und sie erhöhen die Herzfrequenz. Die Suche nach neuen Erkenntnissen über die molekulare Wirkungsweise von GLP-1 ist noch nicht abgeschlossen.

Exendin-4, ein GLP-1-ähnliches Peptid aus dem Gift der Gila-Krustenechse, ist ein natürlich vorkommender GLP-1-Rezeptoragonist mit lang anhaltender Wirkung. Als solches waren Exendin-4 ebenso wie Derivate von Exendin-4 oder GLP-1 Hauptkandidaten für neue Behandlungen von Typ-2-Diabetes und Adipositas. Tatsächlich wurde bereits ein Exendin-4-Medikament (Exenatid) zur Behandlung von Typ-2-Diabetes zugelassen. Durch die Stimulierung der glukoseabhängigen Insulinsekretion sowie anderer Wirkungen auf den Magen-Darm-Trakt reduzieren Exendin-4 und seine Analoga die glykämische Reaktion auf Mahlzeiten, und ihre Anwendung ist außerdem mit Gewichtsverlust verbunden.

NGAL-Produkte von BioPorto Diagnostics: ELISA-Kits, Antikörper & NGAL-Protein

Die Messung steigender NGAL-Konzentrationen in Urin und Plasma kann in der Grundlagenforschung, der medizinischen Forschung, zur Prüfung der Nephrotoxizität z.B. in der Medikamentenentwicklung und in vorklinischen und klinischen Studien eingesetzt werden, um den Verlauf und das Ausmaß einer Nierenverletzung unter nierenschädigenden Bedingungen bereits ab der subklinischen Frühphase nachzuweisen und zu überwachen.

Übersicht aller NGAL-Produkte von BioPorto

NGAL – ELISA-Kits

Der Human NGAL ELISA (KIT 036CE) ermöglicht die NGAL-Bestimmung in humanen Urin- und Plasmaproben in weniger als 4 Stunden in einem Standardlabor mit konventioneller ELISA-Ausstattung oder einer offenen ELISA-Plattform. Das Kit enthält gebrauchsfertige Standards, High- und Low-Kontrollen, alle erforderlichen Reagenzien und Puffer sowie 12 vorbeschichtete Microwell-Streifen mit Rahmen. Das einfache Testprotokoll vereint eine schnelle Durchführung mit hoher Reproduzierbarkeit.

Der Assay ist ein Sandwich-ELISA, welcher in 4 Schritten in Microwell-Streifen, die mit einem monoklonalen Antikörper gegen humanes NGAL beschichtet sind, durchgeführt wird. Gebundenes NGAL wird mit einem anderen monoklonalen NGAL-Antikörper, der mit Biotin markiert ist, nachgewiesen. Das Farbsignal wird mit HRP-konjugiertem Streptavidin gefolgt von der Zugabe von TMB-Substrat entwickelt.

Produktdetails Human NGAL ELISA (KIT 036CE)

Die Tier NGAL ELISA-Kits von BioPorto Diagnostics lassen sich zum Nachweis von Nierenerkrankungen oder -verletzungen bei Haustieren und landwirtschaftlichen Nutztieren anwenden. In der pharmazeutischen Forschung finden die Tier NGAL ELISA-Kits breite Anwendung in der Medikamentenentwicklung, von der Wirkstoffforschung bis hin zu präklinischen Tests auf Nephrotoxizität.

Wichtige Anwendungen der NGAL-Messung in der pharmazeutischen Industrie sind:

  • Sicherheits-Biomarker (Nephrotoxizität von Medikamenten) – NGAL-Spiegel steigen gegenüber dem Normalwert, wenn die Nieren geschädigt werden
  • Wirksamkeits-Biomarker (nierenheilende Wirkung von Medikamenten) – NGAL-Spiegel fallen, wenn Nierenschäden wirksam behandelt werden
BioPorto Antibodies

Antikörperpaare für Sandwich-Assays zur Messung verschiedener NGAL-Formen

NGAL Antikörper

Rekombinante NGAL Proteine

Anti-GIP und Oxyntomodulin Antikörper von BioPorto

BioPorto erweitert das Antikörper-Portfolio für metabolische Marker um neue Antikörper gegen gastrointestinale Hormone. Sie erweitern die Möglichkeiten, die Rolle von Hormon-gesteuerten Mechanismen der Appetitregulation und Insulinsekretion in der Adipositas-Forschung und der Behandlung von Diabetes zu untersuchen.

Das humane Gastroinhibitorische Peptid (hGIP), das auch als Glukoseabhängiges insulinotropes Peptid bekannt ist, ist im gesunden Menschen ein starkes Inkretin. Inkretine sind Hormone, die nach dem Verzehr von Lebensmitteln von der Darmschleimhaut als Reaktion auf die Nährstoffaufnahme in den Kreislauf freigesetzt werden und dann die glukosestimulierte Insulinsekretion verstärken. Dieser sogenannte Inkretin-Effekt macht 50% – 70% des gesamten nach oraler Glukoseaufnahme abgesonderten Insulins aus. GIP und GLP-1 (Glucagon-like peptide-1) sind die beiden Haupt-Inkretinhormone und tragen nahezu in gleichem Maße zur Inkretinwirkung einer Mahlzeit bei Gesunden bei. Obwohl Oxyntomodulin nicht als Inkretinhormon betrachtet wird, zeigt es einige insulinotrope Eigenschaften. Der appetithemmende Effekt von Oxyntomodulin kann teilweise auf Senkung zirkulierender Spiegel des appetitsteigernden “Hungerhormons” Ghrelin zurückzuführen sein.

Glukoseabhängiges insulinotropes Peptid (GIP)

Effects of GIP

Das humane glukoseabhängige insulinotrope Peptid (GIP) ist eine 42 Aminosäuren umfassende Sequenz, die von endokrinen Zellen in der Duodenalschleimhaut sezerniert wird und die Glukose-abhängige Insulinsekretion sowie die Freisetzung von GLP-1 von distaleren endokrinen (L) Zellen in der Darmschleimhaut stimuliert. GIP zeigt Aminosäuresequenzähnlichkeiten zu Glucagon, GLP-1 und GLP-2 (von etwa 50% Übereinstimmung für Glucagon bis 30% Übereinstimmung für GLP-2).
Die neuen Anti-GIP Antikörper, die dem Portfolio hinzugefügt wurden, ermöglichen jetzt die Messung des Darmhormons GIP sowohl in der GIP (1-42) – als auch in der GIP (3-42) -Version, abhängig von der im Sandwich-Paar verwendeten Kombination der Antikörper.

Oxyntomodulin (OXM)

Effects of oxyntomodulin

Oxyntomodulin (OXM) ist ein Peptidhormon von 37 Aminosäureresten (die 29 Aminosäuren umfassende Sequenz von Glucagon mit einer carboxyterminalen Verlängerung von 8 Aminosäuren), das von den L-Zellen des Darms produziert und mit GLP-1 aus dem gleichen Vorläufer co-synthetisiert wird. Es entsteht durch posttranslationale Prozessierung von Proglucagon, das in den L-Zellen der Darmschleimhaut Glicentin, GLP-1 und GLP-2 bildet. Oxyntomodulin moduliert die Sekretion von Magensäure aus den Magenzellen, hemmt den Appetit, reduziert die Nahrungsaufnahme und hat eine glukosesenkende Wirkung. Bei übergewichtigen Personen verringerte es das Körpergewicht und erhöhte den Energieverbrauch.

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BioPorto Diagnostic bietet das weltweit führende Portfolio kommerzieller Antikörper für metabolische Marker mit der breitesten Antikörper-Auswahl gegen verschiedene GLP-1-Formen an. Wenn Sie nach spezifischeren Antikörpern suchen, um Ihre Forschung und Entwicklung in den Bereichen Diabetes und Adipositas zu erweitern, klicken Sie hier:


Alle Metabolic Marker-Antikörper

IgY-Antikörper aus Hühnereiern

Was ist IgY

Immunglobulin Y (IgY) wurden bereits Ende des 19. Jahrhunderts in Hühnereiern nachgewiesen. Felix Klemperer zeigte, dass die Immunität immunisierter Hühner nicht nur auf das Serum, sondern auch auf das Eigelb übertragen wird. Für lange Zeit wurden diese Moleküle jedoch mit IgG verwechselt und erst Mitte des 20. Jahrhunderts als eine eigenständige Immunglobulinklasse charakterisiert.

Eigenschaften

Hühnerantikörper (IgY) haben eine vergleichbare Funktion zum IgG aus Mammalia, wohingegen die Struktur eher dem IgE gleicht (siehe Abbildung). Wie IgG, verfügt IgY über zwei Antigenbindungsstellen und hat die gleiche charakteristische Y-Struktur, bestehend aus zwei leichten- und zwei schweren Ketten. Mit einer weiteren konstanten Domäne in der schweren Kette, ist das Molekulargewicht von IgY-Immunglobulinen allerdings höher (~180 kDa). Durch eine weniger flexible hinge-Region, ist die Beweglichkeit von IgY eingeschränkt. Es wird vermutet, dass die CH2 Domäne in den schweren Ketten der aviären Antikörper, ein evolutionärer Vorläufer zur hinge-Region der Mammalia-IgG sein könnte.

Immunglobuline G, E und Y
Abb.1: Schematische Darstellung der Immunglobuline G, E und Y.

Vorteile

IgY können tierschonend in großer Menge produziert werden. Eine einzelne Henne kann bis zu sieben Eier pro Woche legen, aus jedem Ei können anschließend 50-100mg IgY-Antikörper isoliert werden. Da Hühner nicht zu den Mammalia gehören, lassen sich hier Antikörper mit hoher Avidität gegenüber hochkonservierten Säuger-Proteinen gewinnen, die in Kaninchen oft keine Immunantwort auslösen. Durch die phylogenetische Distanz zwischen IgG und IgY ergeben sich weitere Vorteile. IgY-Immunglobuline binden keine Fc-Rezeptoren auf Säugerzellen oder Fc-bindende Proteine aus Bakterien wie Protein A (Staphylococcus aureus), Protein G (Streptococcus sp.) oder Protein L (Peptostreptococcus magnus). Dadurch verringert sich die Gefahr einer unspezifischen Hintergrundfärbung und falsch-positiven Ergebnissen, wie es in der Durchflusszytometrie (FACS) der Fall sein kann. Zudem reagiert IgY nicht mit humanen Rheumafaktoren (RF), welche in Serumproben von Patienten mit rheumatoider Arthritis, aber auch zu einem geringen Teil (3-5%) in gesunden Menschen zu finden sind. IgY-Antikörper aktiveren zudem keine Komplementkaskade in Mammalia und reagieren nicht mit humanen anti-Mausantikörpern (HAMA).

Topseller

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Literatur

  • Klemperer, F. Ueber natürliche Immunität und ihre Verwerthung für die Immunisirungstherapie. Archiv f. experiment. Pathol. u. Pharmakol 31, 356–382 (1893).
  • Leslie, G. A. & Clem, L. W. PHYLOGENY OF IMMUNOGLOBULIN STRUCTURE AND FUNCTION. J Exp Med 130, 1337–1352 (1969).
  • Putnam, F. W., Takahashi, N., Tetaert, D., Debuire, B. & Lin, L. C. Amino acid sequence of the first constant region domain and the hinge region of the delta heavy chain of human IgD. PNAS 78, 6168–6172 (1981).
  • Larsson, A., Bålöw, R. M., Lindahl, T. L. & Forsberg, P. O. Chicken antibodies: taking advantage of evolution – a review. Poult. Sci. 72, 1807–1812 (1993).
  • Warr, G. W., Magor, K. E. & Higgins, D. A. IgY: clues to the origins of modern antibodies. Immunology Today 16, 392–398 (1995).
  • Carlander, D. Avian IgY antibody : In vitro and in vivo. Acta Universitatis Upsaliensis. Comprehensive Summaries of Uppsala Dissertations from the Faculty of Medicine 1119. 53 pp. (2002).
  • Niederstadt, L. & Schade, R. Was sind und was können polyklonale aviäre Antikörper. BIOspektrum 18, 174-177 (2012)
  • Munhoz, L. S. et al. Avian IgY antibodies: characteristics and applications in immunodiagnostic. Ciência Rural 44, 153–160 (2014).

DyLight® Sekundärantikörperkonjugate

Dylight Fluorochrome von ImmunoReagents
Absorptions- und Emissionsmaxima

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Stärkere Leuchtkraft – Erhöhte Photostabilität – Weniger Hintergrund

DyLight® ist ein Markenzeichen von Thermo Fisher Scientific.